L’étude porte sur la résistance à la chaleur des enzymes

De nombreux plastiques sont essentiellement biodégradables, mais ils se décomposent très lentement à l’air libre, dans les eaux usées ou dans les usines de compostage. Les enzymes connues pour dégrader le plastique peuvent résoudre ce problème.

Pour ce faire, ils doivent toutefois pouvoir résister à des températures élevées. Maintenant, une équipe multidisciplinaire du Centre de recherche collaborative « Microplastiques » de l’Université de Bayreuth a présenté de nouvelles méthodes dans la revue Biomolécules Ce qui est une condition préalable à la protection des enzymes contre Haute chaleur. Si les enzymes sont thermiquement stables, elles peuvent y être ajoutées Plastique biodégradable pendant la production et accélérer ensuite la dégradation naturelle.

En principe normal Plastique La dégradation dans l’environnement peut être accélérée à l’aide d’enzymes. Par exemple, fichier enzyme La protéinase K est capable d’attaquer et de dégrader les molécules PLLA. La capacité de certaines enzymes à dégrader le plastique peut être exploitée de manière optimale si le plastique biodégradable peut être complété par ces enzymes lors de sa production.

Les enzymes deviennent plus tard actives dans l’environnement, dans les eaux usées ou les usines de compostage. Cependant, cette solution attrayante au problème a jusqu’à présent été empêchée par le fait que l’extrusion à l’état fondu est utilisée dans la production industrielle de polyesters aliphatiques et d’autres plastiques biodégradables.

Il s’agit d’une étape de production indispensable qui se déroule à des températures très élevées supérieures à 100°C. A ce jour, aucune méthode n’a été trouvée pour protéger suffisamment bien les enzymes pour les maintenir stables à haute température et ainsi maintenir des fonctions essentielles telles que la capacité à dégrader les plastiques. Il y avait un manque de méthodes scientifiques qui pourraient être utilisées pour obtenir des données précises sur la résistance à la chaleur des enzymes.

À ce stade, l’équipe interdisciplinaire du Bayreuth Collaborative Research Center 1537 « Microplastiques » a fait des progrès décisifs. En collaboration avec l’Institut fédéral de recherche et d’essais sur les matériaux (BAM), les scientifiques ont développé Méthodes quantitatives En utilisant la protéinase K comme exemple, qui permet de déterminer la stabilité thermique des enzymes à un niveau de détail sans précédent – jusqu’à une température de 200 °C.

« Avec les méthodes que nous présentons dans notre nouvelle étude, il sera possible de préserver les enzymes de la dégradation thermique bien mieux qu’auparavant. Nous disposons désormais d’un outil fiable pour évaluer les mesures techniques développées et proposées pour protéger les enzymes en termes d’efficacité ». déclare le premier auteur de l’étude, Chengzhang Xu, étudiant au doctorat en grande chaire de chimie moléculaire 2 à l’Université de Bayreuth.

Elle a déjà jeté son dévolu sur des étapes de recherche supplémentaires : « A Bayreuth, nous avons l’intention d’explorer de nouvelles méthodes d’encapsulation résistante à la chaleur de la protéinase K. L’encapsulation semble être une méthode prometteuse pour introduire des enzymes dans la production de plastiques biodégradables. »

« Les résultats des recherches que nous avons réalisées en utilisant par exemple la protéinase K sont transférables à d’autres protéines. Cela renforce ainsi une direction de recherche encore jeune qui développe de nouveaux matériaux hybrides à base de plastiques dégradables par voie enzymatique et capables de se déformer sous l’effet de la chaleur. Ces matériaux non ne servent qu’à lutter contre les déchets de microplastiques, mais ils peuvent également soutenir le développement de nouveaux médicaments ou la régénération de tissus malades ou endommagés, par exemple », déclare le professeur Andreas Greiner, responsable de la grande chimie moléculaire II, qui a coordonné les travaux de recherche .